N-連接的糖基化是一種具有重要生物學意義的翻譯后修飾過程，但是現在已經發現的糖基化蛋白并不多。作者在這里采取了一種“濾紙收集樣品（filter aided sample preparation,FASP）"的方法，籍此糖基化多肽可以富集于載有凝集素的濾紙上，然后用高度的質譜技術從小鼠的四種組織和血漿的2352種蛋白質上發現6367個糖基化位點。其中，涵蓋了Swiss-port服務器中已經試驗驗證的830個糖基化位點中的74%，而另外5753個糖基化位點則是*次被發現。 這些位點都帶有" N-!P-[S|T]-!P (!P 不是脯氨酸)“這樣的特征，也有些少見的 N-X-C基序或非保守序列。綜合FASP及亞細胞糖基化位點定位分析揭示，這些糖基化位點一般都朝向胞外區或朝向ER腔、高爾基體、溶酶體或者過氧化物酶體。那些與發育、器官特定功能或者疾病相關的蛋白上有過多的糖基化修飾位點。

該研究的發現，是蛋白質組學中的一個重大進展，因為研究結果有助于人們理解人體內的生理生化過程。此外，對于了解疾病發生機制也有重要作用。科學家們一直在尋找細胞的蛋白質上哪些位點的修飾與疾病發生相關，例如哪些蛋白的糖基化與Alzheimer病相關，因此前的研究已經發現Alzheimer的發展過程中，N-糖基化是個很重要的因素，科學家們懷疑蛋白質的糖基化甚至與Alzheimer的轉歸相關。因此，本研究的結果，將深化對這些疾病發病機理的認識和探索。