抗原抗體的結合
體外抗原抗體反應又稱血清學反應（serologicreaction），因抗體主要存在于血清中，試驗時一般都采用血清標本，故名。但抗原抗體反應亦常用于細胞免疫測定，如對淋巴細胞表面分化抗原的鑒定。因此，血清學一詞已被廣義的抗原抗體反應所取代。
抗原與抗體在體外結合時，可因抗原的物理性狀不同或參與反應的成分不同而出現各種反應，例如凝集、沉淀、補體結合及中和反應等。在此基礎上進行改進，又衍生出許多快速而靈敏的抗原抗體反應，例如從凝集反應衍生出間接凝集、反向間接凝集、凝集抑制試驗、協同凝集試驗等；從沉淀反應結合電泳，衍生出免疫電泳、對流免疫電泳、火箭電泳等。此外，還有各種免疫標記技術，如免疫熒光、酶免疫測定、放射免疫、免疫電鏡及發光免疫測定等。
抗原抗體結合具有高度特異性，即一種抗原分子只能與由它刺激所產生的抗體結合而發生反應。抗原的特異性取決于抗原決定簇的數目、性質和空間構型，而抗體的特異性則取決于抗體IgFab段的可變區與相應抗原決定簇的結合能力。抗原與抗體不是通過共價鍵，而是通過很弱的短矩引力而結合，如范德華引力（Vanderwaal’sattractionforce）、靜電引力（electrostaticforce）、氫鍵（hydrogenbond）及疏水性作用（hydrophobiceffect）等。
范德華引力與兩種相互作用的分子或原子間的距離七次方成反比（F2＝1/d7），即兩者越靠近，此引力越大。這種引力能否zui大限度地發揮作用，關鍵在于分子的空間構型。抗原與抗體分子的互補空間關系有助于該引力發揮作用，它可增加兩種分子結合在一起的傾向，形成特異性抗原抗體復合物。若一個分子在形態上有一個凹陷，它能準確地與另一分子突出的基因互補，如同抗原―抗體、酶―底物系統的活性部位的相互作用，這種相互作用可產生zui強的VanderWaal接觸。
靜電引力又稱庫侖引力（Coulumbicattractionforce）發生在帶有相反電荷的基團之間，例如NH3＋與COO－之間。這種結合力的強度與兩個相互作用基團間的距離平方成反比（F2＝1/d2）。若兩個分子間有可能發生電荷轉移的部位，該部位也可能產生靜電引力。
氫鍵可在共價鍵結合的氫原子間產生。氫原子可與一個帶負電荷的原子共價結合，再與另一個帶負電荷原子的非共價電子相互作用，就形成了氫鍵。
辣根過氧化物酶標記一抗
生物素標記一抗
膠體金標記一抗
羅丹明（RBITC）標記一抗
堿性磷酸酶（AP）標記一抗
FITC標記一抗
Cy3標記一抗
Cy5標記一抗
Cy5.5標記一抗
Cy7標記一抗
PE標記一抗
PE-Cy3標記一抗
PE-CY5標記一抗APC（藍色）標記一抗
Alexa Fluor 350 藍色熒光標記一抗
Alexa Fluor 488 綠色熒光標記一抗
Alexa Fluor 555 紅色熒光標記一抗
Alexa Fluor 647 遠紅外熒光標記一抗
標記單抗
標記多抗
標記標簽抗體
標記磷酸化抗體
標記內參抗體
標記甲基化抗體
標記乙酰化抗體
標記藥物與化合物抗體
標記植物抗體
辣根過氧化物酶標記二抗
例如：
－O…H－O－
－O…H－N－
－N…H－N－
氫鍵較弱，鍵能的大小取決于方向，即氫鍵具有方向性。在抗原抗體反應中氨基或羧基是主要的供氫體，H＋必須直接對著或靠近帶負電荷的受體原子，才能產生強的氫鍵能，若間接對著，鍵能則非常小。氫鍵比VanderWaal引力更特異，因為它需要分子上存在互補的供氫體和受體基團。
疏水性結合或疏水作用在各種抗原抗體相互反應中十分重要。抗原和抗體分子上的疏水決定簇在水中不形成氫鍵，因此傾向于彼此間相互吸引，而不與水發生作用，故稱之為疏水性作用。疏水性作用雖不是引力，但它有助于抗原與抗體結合。例如含有苯基的抗原決定簇傾向于被其他非極性基團圍繞，因此該抗原決定簇從水環境中移動進入抗體分子的Fab段的裂縫中，與抗體結合。這說明結合的高能量歸因于苯基的疏水性作用。
上述這些引力當pH和離子強度在生理條件下，通常是zui大的。pH值低于3～4或高于10.5，這些引力非常弱，以致抗原抗體復合物易解離。
抗原與抗體結合有高度特異性，這種結合雖具有相當穩定性，但為可逆反應。因抗原與抗體兩者為非共價鍵結合，猶如酶和底物的結合一樣，兩種分子間不形成穩定的共價鍵，因此在一定條件下可以解離。
