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上海麗臣商貿有限公司
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閱讀：397發布時間：2014-6-26
中科院天津工業生物技術研究所郭瑞庭研究組成功地解析出β-葡聚糖酶(PaGluc131A)和其底物纖維三糖的結構，并發現GH131家族的酶是采用反轉催化機制來進行水解作用，其中E99和E139作為酸堿供體，是保守的催化結合位點。相關文章發表于近期的《Biochemical Biophysical Research Communications》雜志上。
β-葡聚糖酶現在已經廣泛用于工業生產中。zui近來自于Podosporaanserina的β-葡聚糖酶(PaGluc131A)，被劃分為水解酶家族中第131個新家族中。PaGluc131A具有外切-β-1,3、外切-β-1,6和內切-β-1,4葡聚糖酶的活性，有廣泛的底物特異性，如海帶多糖、凝膠多糖、茯苓多糖、地衣多糖、泡衣多糖和纖維素衍生物等都可作為其底物。
中科院天津工業生物技術研究所郭瑞庭研究組成功地解析出β-葡聚糖酶(PaGluc131A)和其底物纖維三糖的結構，晶體分辨率為1.8 Å。PaGluc131A具有典型的β jelly-roll結構，由外圍的9個β折疊和內部的6個β折疊構成。在底物位點結合區可以清楚的看到從+1位到+3位的纖維三糖，這種較大的底物結合區可以解釋其底物多樣性的原因。分析我們所解析的結構后，發現GH131家族的酶是采用反轉催化機制來進行水解作用，其中E99和E139作為酸堿供體，是保守的催化結合位點。
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