一、蛋白質組概念：
一個細胞、一個組織或一個機體全部基因所表達的全部蛋白質。
二、蛋白質組學研究范疇
1.蛋白質和蛋白質間
2.蛋白質和核酸之間
3.蛋白質及其組成質點的分離、分析、鑒定
4.蛋白質結構分析
5.生理、病理或不同發育狀態下蛋白質組表達差異
6.蛋白質信息庫
三、蛋白質-蛋白質 ELISA試劑盒
1 蛋白質亞基聚合：構像改變；四級結構
2 交叉聚合：同工酶（LDH）
3 分子識別：（如抗原-抗體）
生物大分子間特異性、專一性的識別和結合；構像互補或構像變化產生互補的結構域；化學基團相互間存在足夠的結合力。
4 分子自我裝配：大分子的相互識別和結合
5 多酶復合體：多種酶相互結合形成一種新的結構。如丙酮酸脫氫酶
四、蛋白質間的相互作用力
蛋白質內部：肽鍵
蛋白質間：非共價鍵、氫鍵、范德華力、疏水鍵、離子鍵
五、蛋白質相互作用研究方法
1.酵母雙雜交系統：靈敏度較高的蛋白質間相互作用的方法。
酵母雜交系統包括：轉錄調控區、報告基因和一對反式作用因子。
N端：報告基因轉錄因子特異DNA結合區；C端：調控目的基因轉錄的反式作用
因子proteinX
N端：報告基因轉錄因子轉錄活化區； C端：調控目的基因轉錄的反式作用因
子proteinY
protein X+protein Y 報告基因轉錄
2.噬菌體展示：
研究基因工程蛋白質間相互作用的方法?？贵w基因文庫和隨機多肽構建，用于篩選基因工程抗體和多肽藥物。也可以使用于體內蛋白質的相互作用的研究。
3 生物傳感芯片質譜
定性和定量檢測蛋白質間相互作用的方法。以表面等離子激原共振為基礎的生物分子相互作用的分析技術與質譜技術的結合。 ELISA試劑盒
１×１cm２芯片，以玻璃為支持物，上面固定羧甲基葡聚糖聚合物，將一些蛋白質（肽）固定在上面。蛋白質或肽樣品流過固相支持物，從而將發生相互作用的蛋白質滯留在聚合物上。蛋白質量的增加，使入射光折光率改變，引起共振角改變。
蛋白質量與共振角呈線性關系。
該法快速、靈敏、特異，需要的蛋白質樣品量１-１０μg ，檢測水平可達到非摩爾，度可達０.１％，檢測時間只需要１０分鐘。
4 蛋白質工程中的定點誘變技術
通過蛋白質定點突變，改變特異功能域，研究蛋白質的哪些結構對功能產生影響。從而發現與疾病相關的蛋白質。
六、蛋白質-核酸相互作用
1.凝膠滯后實驗
蛋白質可以與末端標記的核酸探針特異性結合，電泳時蛋白質－核酸的復合物 ELISA試劑盒
比無蛋白質的探針在凝膠中泳動速度漫，表現為相對滯后。
聚丙烯酰胺凝膠電泳檢測蛋白質-核酸結合的簡單、靈敏方法。可以檢測到微量序列特異性DNA結合蛋白。既可以檢測ＤＮＡ結合蛋白，又可以檢測ＲＮＡ結合蛋白質?？梢澡b定這種結合是否是特異性結合。在反應體系中加入非標記的探針，序列相同，那么兩種探針與蛋白質的結合存在競爭性機制，隨著競爭劑的增加，標記探針與蛋白質結合的帶型逐漸變小或消失，證明此種結合為特異性結合。
2 濾膜結合法 ELISA試劑盒
硝酸纖維素濾膜不能結合雙鏈DNA，但可以結合蛋白質，可以將與蛋白質結合的DNA片段與游離DNA片段分離開來的方法。
