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抗體的結構

閱讀：1001發布時間：2015-4-23

抗體是一種由B淋巴細胞分泌，被免疫系統用來鑒別與中和外來物質如細菌、病毒等的大型Y形蛋白質，僅被發現存在于脊椎動物的血液等體液中，及其B細胞的細胞膜表面。

抗體是由一種叫做漿細胞的白血球所制造。抗體有兩種物理形態，一種是從細胞分泌出的可溶解物形態，另一種是依附于B細胞表面的膜結合形態。

抗體是一種高分子球狀血液蛋白質，重量約為150kDa。由于在部分氨基酸殘基中含有糖鏈，抗體也是一種糖蛋白。能發揮功能的基本單位是一個免疫球蛋白單體。

抗體是具有4條多肽鏈的對稱結構，其中2條較長、相對分子量較大的相同的重鏈（H鏈）；2條較短、相對分子量較小的相同的輕鏈（L鏈）。鏈間由二硫鍵和非共價鍵聯結形成一個由4條多肽鏈構成的單體分子。輕鏈有κ和λ兩種，重鏈有μ、δ、γ、ε和α五種。 整個抗體分子可分為恒定區和可變區兩部分。在給定的物種中，不同抗體分子的恒定區都具有相同的或幾乎相同的氨基酸序列。可變區位于"Y"的兩臂末端。在可變區內有一小部分氨基酸殘基變化特別強烈，這些氨基酸的殘基組成和排列順序更易發生變異區域稱高變區。高變區位于分子表面，zui多由17個氨基酸殘基構成，少則只有2 ～ 3個。高變區氨基酸序列決定了該抗體結合抗原抗原的特異性。


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