利用新方法分析微絲結合蛋白的結構和功能
閱讀：934發(fā)布時間：2012-2-27
肌動蛋白（actin）形成的微絲對維持細胞的機械強度、細胞形態(tài)發(fā)生、細胞運動和胞內(nèi)物質運輸?shù)壬磉^程有重要作用。很多蛋白和微絲結合，控制微絲結構的形成和變化。郭巖實驗室zui近發(fā)現(xiàn)了一種新的植物*的微絲結合蛋白SCAB1。它可以結合并穩(wěn)定微絲結構，促使微絲成束。擬南芥scab1突變體對干旱更加敏感，氣孔保衛(wèi)細胞的運動也受到影響。
來自北京生命科學研究所，中國農(nóng)業(yè)大學等處的研究人員發(fā)表了題為“Theplantactin-bindingproteinSCAB1isadimericactincrosslinkerwithanatypicalPleckstrinhomologydomain”的文章，利用蛋白晶體學和生物化學方法，分析了一種植物*的微絲結合蛋白的結構和功能，為進一步揭示這種蛋白的作用機制，以及植物細胞骨架的分子機制提供了重要信息。
在這篇論文，研究人員使用蛋白晶體學和生物化學方法分析了SCAB1蛋白的結構和功能。發(fā)現(xiàn)SCAB1是個模塊化蛋白，包含一個微絲結合結構域，兩個coiled-coil（CC）卷曲螺旋結構域和一個Immunoglobulin-Pleckstrinhomology（Ig-PH）融合結構域。研究人員解析了其中CC1和Ig-PH結構域的高分辨率晶體結構。發(fā)現(xiàn)CC1結構域形成反平行的卷曲螺旋，并進一步形成二聚體。序列分析和生化實驗表明蛋白中部含有第2個卷曲螺旋結構域（CC2），它也介導二聚化。
SCAB1的C末端由Immunoglobulin和PleckstrinHomology（PH）兩個結構域融合而成。PH結構域通常具有結合磷酸肌醇的能力。研究人員發(fā)現(xiàn)SCAB1的PH結構域缺乏經(jīng)典的磷酸肌醇結合口袋，但在分子表面有個低親和力位點能結合多種磷酸肌醇。這個發(fā)現(xiàn)提示磷酸肌醇分子可能有調節(jié)SCAB1功能的作用。葉克窮研究組主要從事蛋白質和核酸核糖核酸之間的互相作用的研究，解析了C/DRNA蛋白質復合物催化RNA核糖甲基化的結構機理。
