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解析出新型異戊二烯轉移酶的晶體結構

閱讀：358發布時間：2014-7-4

 

抗生素的大量使用和濫用，造成細菌廣泛的耐藥性增加，尋找新的藥物靶點及靶點抑制劑顯得愈加迫切。PcrB是新近發現的一個異戊二烯轉移酶，PcrB的缺失會使細菌生長紊亂，并呈現不正常的粘著狀態。因此，PcrB是一個潛在的新藥物靶點。

近日，中科院天津工業生物技術研究所與UIUC大學、中國臺灣“*研究院”合作，在PcrB的研究方面取得了突破性進展，得到了來源于枯草芽孢桿菌和*PcrB的酶蛋白結構以及與底物的復合體結構，發現其異戊二烯長鏈底物的結合通道是開放型的，可以容納更長的底物（C35），并通過定點突變研究發現，D14與鎂離子和焦磷酸的結合相關，底物結合通道底部的Y104 與異戊二烯底物長度的識別相關；通過G1P和FsPP結合位周圍氨基酸的分析以及與GGGPS和MoeO5的結構對比發現，Y118、Y158和E160是參與該酶催化的重要氨基酸，并且E160是其直接催化氨基酸。

該研究為新藥物靶點及其抑制劑的開發提供了方向，研究成果已經被ChemBioChem（14: 195-199）接收，并獲選為重點封面文章（Highlight Cover Figure）。

 


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