組蛋白（histone）是存在于真核生物體細胞染色體內的與DNA結合的堿性蛋白質，染色體中組蛋白以外的蛋白質成分稱非組蛋白。組蛋白對染色體的結構起重要的作用。染色體是由重復單位──核小體組成。每一核小體包括一個核心8聚體（由4種核心組蛋白H2A、H2B、H3和H4的各兩個單體組成），DNA便纏繞在核小體的核心上。而H1則與核小體間的DNA結合。

組蛋白的主要結構是組蛋白折疊結構域 (HFD)，這是一種共享的保守結構，由通過兩個環連接的三個α-螺旋組成。除了HFD，組蛋白還具有更獨te 的“尾巴"序列延伸到核小體顆粒之外，受到各種翻譯后修飾 (PTM)。組蛋白上的 PTMs 對于基因表達的細胞調控很重要。

組蛋白變體具有不同的表觀遺傳目的，它們的出現可以是組織特異性的，也可以與某些發育階段有關。例如，變體 H3.3和H2A.Z調節轉錄，而精子特異性變體TH2B和H2BFWT 有助于在精子發生過程中凝聚DNA。H3變體CENPA改變了包裹在核小體周圍的DNA的方向，并存在于著絲粒DNA中。更大的組蛋白H2A變體macroH2A.1和macroH2A.2 富含女性滅活X染色體 (Xi)，這表明在轉錄沉默中起作用。

組蛋白單克隆抗體，基于來自對人類蛋白質圖譜的認知，經過仔細的抗原設計和抗體的擴展驗證表現。抗體專門針對組蛋白中低水平或沒有翻譯后修飾的區域，從而可以很好地顯示組織/細胞系中任何組蛋白變體的總量。因此，在進行表觀遺傳研究時，組蛋白抗體非常適合與靶向特定修飾的抗體結合使用。

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